Ферменты и их роль в организме. Биология. Реферат, доклад, сообщение, краткое содержание, лекция, шпаргалка, конспект, ГДЗ, тест. Огромную роль в обмене веществ как растительных, так и животных организмов играют ферменты.

Ферменты, или энзимы, — специализированные катализаторы растений, при помощи которых осуществляется большинство биохимических реакций. Ферменты являются катализаторами протекающих в организме химических реакций.

Известно, что ряд реакций в неорганической природе протекает очень медленно. Например, водород и кислород крайне медленно соединяются друг с другом. Для того чтобы произошла реакция и образовался грему. При этом происходит взрыв, и образуется вода. Можно, однако, ускорить дан. Regcleaner Для Windows 7. Если в смесь кислорода и водорода внести небольшой кусок измельченной губчатой платины, то взрыв и образование воды произойдут при обыкновенной температуре.

1. Реферат по биологии на тему: “Ферменты” Москва 1996. Оглавление 1. По образному выражению, нередко употребляемому в биохимической.
2. Сообщение на тему ученика 10 «А» класса школы . Функции ферментов.
3. Ферменты – глобулярные белки, синтезируемые живыми клетками. Они помогают осуществлять биохимические реакции, действуя как катализаторы.
4. Природа ферментов: Структура, специфичность, состав. Смирнова Основы биохимии).
5. Я выбрала тему «Ферменты. Возможности.
6. Ферменты, или энзимы, — это органические катализаторы белковой природы, которые. Вспомним хотя бы те, с которыми вы знакомились на уроках биологии в теме «Пищеварение».
7. Ферменты, или энзимы, — специализированные катализаторы растений, при помощи которых осуществляется большинство биохимических реакций.
8. Первая тема курса — “Учение о клетке”.Здесь дается понятие фермента как катализатора всех жизненно важных биохимических реакций,протекающих .

Павлов считал ферменты «возбудителями всех химических превращений» у живых существ. Еще по теме. Читать реферат online по теме 'Белки и ферменты'.

Губчатая платина явля. Механизм действия катализаторов видят в том, что они повышают частоту столкновений реагирующих молекул. Кроме того, известно, что реагируют далеко не все молекулы, а только те, которые находятся в активном состоянии. Ферменты вступают в соединение с субстратом и участвуют в самом процессе превра. В настоящее время выяснена химическая природа некоторых ферментов, являющихся белковыми веществами. По своей химической природе ферменты делятся на две группы: Материал с сайта http: //worldofschool.

Первым из них был получен фермент уреаза, затем в кристаллическом виде были выделены пепсин и трипсин. К двухкомпонентным ферментам относятся ферменты, состоящие из активной группы, иначе называемой простетической группой, и коллоид. По другой терминологии активная группа назы.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 1.

Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом. EC 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ. Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному p.

H (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза). Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса: Этимология и история. В кон. ХVIII — нач. Однако механизм этих явлений был неизвестен.

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках. Структура и механизм действия ферментов. Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Ферменты в диагностике заболеваний сердечной мышцы. До настоящего времени определение активности ферментов широко использовалось для подтверждения диагноза острого инфаркта миокарда (ОИМ). Несмотря на это, определение изоформ креатинкиназы или ее изофермента КК- МВ остается применимым для ранней диагностики ОИМ – в пределах 1. В этот период диагностическая чувствительность определения не намного уступает чувствительности определения Tn.

T. Наряду с определением уровня тропонина, определение изоформ КК- ММ и КК- МВ позволяет следить за восстановлением коронарного кровотока на ранней стадии инфаркта миокарда. Определение изоформ КК может быть использовано для оценки времени начала ОИМ, когда клинические данные не позволяют выявить его точно . Его активность может изменяться в сыворотке уже через два часа после начала ОИМ. Использование данного теста на практике ограничено сложными методическими проблемами.

Ферменты в диагностике заболеваний печени. Более четырех десятилетий для диагностики заболеваний печени используют Ас. АТ, Ал. АТ, ЩФ. За 3. Увеличение активности ферментов, особенно Ал. АТ и ГГТ, может наблюдаться при жировой дистрофии печени, отмечается у 1. C. Увеличение активности Ал. АТ является своеобразным маркером при скрининге гепатита C среди населения.

Определение активности катионной B- формы глутатион- S- трансферазы – фермента, участвующего в процессах детоксикации, является более чувствительным маркером повреждения печеночных клеток, чем определение активности аминотрансфераз. В сочетании с определением активности Ал. АТ чувствительность данного теста для диагностики гепатита С увеличивается до 8. Ферменты в диагностике заболеваний поджелудочной железы. Определение амилазы остается наиболее часто используемым показателем для диагностики острого панкреатита. Данный тест не был полностью заменен определением активности липазы, несмотря на более высокую специфичность. При недостаточной функции поджелудочной железы низкий уровень сывороточной панкреатической изоамилазы – удобный, но малочувствительный маркер нарушенной функции поджелудочной железы.

Определение КК остается ценным в изучении генетически обусловленных миопатий, особенно Дюшенна и Беккера, несмотря на увеличивающееся использование методов ДНК- диагностики. Низкая стоимость и практически 1.

КК предпочтительным для скрининга новорожденных, постановки или исключения доклинического диагноза. Определение КК остается полезным для выявления женщин- носителей как дополнение к ДНК- диагностике.